时间：11月13日 15:00-16:00

地点：叶杰全楼400会议室

联系人：陈海峰（haifengchen@sjtu.edu.cn）

报告人：王文宁

报告摘要

固有无序蛋白（IDP）是在生理条件下不能折叠成固定三维结构的蛋白质或蛋白质区域。在高等生物的蛋白质组中，超过40%的蛋白是固有无序蛋白或含有固有无序的区域，IDP在众多生理过程中具有重要功能，它们的性质研究，特别是IDP介导的蛋白-蛋白相互作用研究对传统生物物理技术和方法提出了巨大挑战。某些固有无序蛋白与其他结构蛋白相互作用后折叠为有序结构，而另一类固有无序蛋白形成复合物后仍然保持一定的无序性，被称作模糊相互作用。我们的研究要回答的问题是：当两个相互作用蛋白均为无序蛋白时会形成怎样的复合物？结合分子动力学模拟，核磁共振和单分子FRET等技术，我们表征了两个固有无序蛋白之间的相互作用，发现形成的复合物中两个蛋白均保持无序性。两个无序蛋白之间通过动态多位点相互作用形成“极端模糊复合物”。这种相互作用模式是蛋白-蛋白相互作用的全新模型，挑战了传统的蛋白质结构-功能范式。我们同时深入研究了这种极端模糊相互作用中的动力学机制及其与功能之间的关系。

报告人简介

王文宁，复旦大学化学系本科毕业，复旦大学化学系物理化学专业博士。曾于日本国立分子科学研究所、香港科技大学生物化学从事博士后研究。主要研究领域为生物物理化学、计算生物学和结构生物学，研究方向包括无序蛋白的性质与功能研究，神经系统信号传导和细胞极性的分子及结构基础，膜蛋白的构像变化动力学及生物功能等。在“Mol. Cell”,“Nat. Commun.”,“J. Am. Chem. Soc”，“Angew. Chem. Int. Ed.”，“J. Biol. Chem.”等杂志发表论文100余篇。曾获香港求槎基金会内地青年学者奖，上海市教委“曙光学者”等。